Обмен железа у микобактерий
https://doi.org/10.21292/2075-1230-2016-94-7-6-10
Аннотация
В обзоре проанализированы основные зарубежные публикации по обмену железа у микобактерий за последние годы. Рассмотрены проблемы поглощения железа микобактериями туберкулеза, его сохранения и регуляции метаболизма у них. Углубление и детализация описываемых процессов откроют новые возможности для терапевтического вмешательства в них и помогут разработать новые методы лечения туберкулеза.
Об авторах
В. Л. Добин
Рязанский государственный медицинский университет
Россия
Россия
доктор медицинских наук, профессор, заведующий кафедрой фтизиопульмонологии с курсом лучевой диагностики,
390046, г. Рязань, Голенченское шоссе, д. 15
В. Г. Демихов
Рязанский государственный медицинский университет
Россия
Россия
доктор медицинских наук, профессор, директор научно-клинического центра детской гематологии, онкологии, иммунологии РГМУ,
390026, г. Рязань, ул. Строителей, д. 5В
М. П. Жарикова
Рязанский государственный медицинский университет
Россия
Россия
аспирант кафедры фтизиопульмонологии с курсом лучевой диагностики,
390046, г. Рязань, Голенченское шоссе, д. 15Список литературы
1. Andrews S. C., Robinson A. K., Rodriguez-Quinones F. Bacterial iron homeostasis // FEMS Microbiol. Rev. - 2003. - Vol. 27. - Р. 215-237.
2. Chiancone E., Ceci P., Ilari A. et al. Iron and proteins for iron storage and detoxification // Biometals. - 2004. - Vol. 17. - Р. 197-202.
3. Dobryszycka W. Biological functions of haptoglobin: new pieces to an old puzzle // Eur. J. Clin. Chem. Clin. Biochem. - 1997. - Vol. 35. - Р. 647-654.
4. Gobin J., Horwitz M. A. Exochelins of Mycobacterium tuberculosis remove iron from human iron-binding proteins and donate iron to mycobactins in the M. tuberculosis cell wall // J. Exp. Med. - 1996. - Vol. 183. - Р. 1527-1532.
5. Gobin J., Moore C. H., Reeve J. R. Jr. et al. Iron acquisition by Mycobacterium tuberculosis: isolation and characterization of a family of iron-binding exochelins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92. - P. 5189-5193.
6. Gold B., Rodriguez G. M., Marras S. A. et al. The Mycobacterium tuberculosis IdeR is a dual functional regulator that controls transcription of genes involved in iron acquisition, iron storage and survival in macrophages // Mol. Microbiol. - 2001. - Vol. 42. - Р. 851-865.
7. Gupta V., Gupta R. K., Khare G. et al. Crystal structure of Bfr A from Mycobacterium tuberculosis: incorporation of selenomethionine results in cleavage and demetallation of haem // PLoS One. - 2009. - 4:e8028.
8. Hood M. I., Skaar E. P. Nutritional immunity: transition metals at the pathogen-host interface // Nat. Rev. Microbiol. - 2012. - Vol. 10. - P. 525-537.
9. Jones C. M., Niederweis M. Mycobacterium tuberculosis can utilize heme as an iron source // J. Bacteriol. - 2011. - Vol. 193. - Р. 1767-1770.
10. Khaire G., Gupta V., Nangpal P. et al. Ferritin structure from Mycobacterium tuberculosis: comparative study with homologues identifies extended C-terminus involved in ferroxidase activity // PLoS One. - 2011. - 6:el8570.
11. Madigan C. A., Cheng T. Y., Layre E. et al. Lipidomic discovery of deoxysiderophores reveals a revised mycobactin biosynthesis pathway in Mycobacterium tuberculosis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2012. - Vol. 109. - Р. 1257-1262.
12. McMahon M. D., Rush J. S., Thomas M. G. Analyses of MbtB, MbtE, and MbtF suggest revisions to the mycobactin biosynthesis pathway in Mycobacterium tuberculosis // J. Bacteriol. - 2012. - Vol. 194. - Р. 2809-2818.
13. Nambu S., Matsui T., Goulding C. W. et al. A new way to degrade heme: the Mycobacterium tuberculosis enzyme MhuD catalyzes heme degradation without generating CO // J. Biol. Chem. - 2013. - Vol. 5. - Р. 10101-10109.
14. Pandey R., Rodriguez G. M. A ferritin mutant of Mycobacterium tuberculosis is highly susceptible to killing by antibiotics and is unable to establish a chronic infection in mice // Infect. lmmun. - 2012. - Vol. 80. - Р. 3650-3659.
15. Pohl E., Holmes R. K., Hoi W. G. Crystal structure of the iron-dependent regulator (IdeR) from Mycobacterium tuberculosis shows both metal binding sites fully occupied // J. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 285. - Р. 1145-1156.
16. Quadri L. E., Sello J., Keating Т. А. et al. Identification of a Mycobacterium tuberculosis gene cluster encoding the biosynthetic enzymes for assembly of the virulence-conferring siderophoremycobactin // Chem. Biol. - 1998. - Vol. 5. - Р. 631-645.
17. Ratledge C. Iron, mycobacteria and tuberculosis // Tuberculosis. - 2004. - Vol. 84. № 1-2. - Р. 110-130.
18. Reddy P. V., Puri R. V., Khera A. et al. Iron storage proteins are essential for the survival and pathogenesis of Mycobacterium tuberculosis in THP-l macrophages and the guinea pig model of infection // J. Bacteriol. - 2012. - Vol. 194. - Р. 567-575.
19. Rodrignez G. M., Neyrolles. Metallobiology of tuberculosis // Microb. Spectr. - 2014. - Vol. 2, № 3. - Р. 1-11.
20. Rodriguez G. M., Gardner R., Kaur N. et al. Utilization of Fe3+-acinetoferrin analogs as an iron source by Mycobacterium tuberculosis // Biometals. - 2008. - Vol. 21. - Р. 93-103.
21. Rodriguez G. M., Smith I. Identification of an ABC transporter required for iron acquisition and virulence in Mycobacterium tuberculosis // J. Bacteriol. - 2006. - Vol. 188. - Р. 424-430.
22. Rodriguez G. M., Voskuil M. I., Gold B. et al. An essential gene in Mycobacterium tuberculosis: role of IdeR in irofi-dependeint gene expression, iron metabolism, and oxidative stress response // Infect. 1mmun. - 2002. - Vol. 70. - Р. 3371-3381.
23. Ryndak M. B., Wang S., Smith I. et al. The Mycobacterium tuberculosis high-affinity iron importer, IrtA, contains an FAD-binding d’omain // J. Bacteriol. - 2010. - Vol. 192. - Р. 861-869.
24. Schmitt M. P., Predich M., Doukhan L. et al. Characterization of an iron-dependent regulatory protein (IdeR) of Mycobacterium tuberculosis as a functional homolog of the diphtheria toxin repressor (DtxR) from Corynebacterium diphtheriae // Infect. lmmun. - 1995. - Vol. 63. - P. 4284-4289.
25. Semavina M., Beckett D., Logan T. M. Metal-linked dimerization in the iron-dependent regulator from Mycobacterium tuberculosis // Biochemistry. - 2006. - Vol. 45. - Р. 12480-12490.
26. Serafini A., Boldrin F., Palu G. et al. Characterization of a Mycobacterium tuberculosis ESX-3 conditional mutant: essentiality and rescue by-iron and zinc // J. Bacteriol. - 2009. - Vol. 191. - Р. 6340-6344.
27. Siegrist M. S., Unnikrishnan M., McConnell M. J. et al. Mycobacterial Esx-3 is required for mycobactin-mediated iron acquisition // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2009. - Vol. 106. - Р. 18792-18797.
28. Snow G. A. Mycobactins: iron-chelating growth factors from mycobacteria // Bacteriol. Rev. - 1970. - Vol. 34. - Р. 99-125.
29. Takatsuka M., Osada-Oka M., Satoh E. F. et al. A histone-like protein of mycobacteria possesses ferritin superfamily protein-like activity and protects against DNA damage by Fenton reaction // PLoS One. - 2011. - 6:e20985.
30. Tolosano E., Altruda F. Hemopexin: structure, function, and regulation // DNA Cell Biol. - 2002. - Vol. 21. - Р. 297-306.
31. Tullius M. V, Harmston C. A., Owens C. P. et al. Discovery and characterization of a unique mycobacterial heme acquisition system // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2011. - Vol. 108. - Р. 5051-5056.
32. Weinberg E. D. Iron and susceptibility to infectious disease // Science. - 1974. - Vol. 184. - Р. 952-956.
33. Wells R. M., Jones C. M., Xi Z. et al. Discovery of a siderophore export system essential for virulence of Mycobacterium tuberculosis // PLoS Pathogns. - 2013. - 9:eI003120.
Рецензия
Для цитирования:
Добин В.Л., Демихов В.Г., Жарикова М.П. Обмен железа у микобактерий. Туберкулез и болезни легких. 2016;94(7):6-10. https://doi.org/10.21292/2075-1230-2016-94-7-6-10
For citation:
Dobin V.L., Demikhov V.G., Zharikova M.P. IRON EXCHANGE IN MYCOBACTERIA. Tuberculosis and Lung Diseases. 2016;94(7):6-10. (In Russ.) https://doi.org/10.21292/2075-1230-2016-94-7-6-10
Просмотров: 713
Послать статью по эл. почте 